岡山大、ビタミンB12関与酵素の「再活性化分子シャペロン」の仕組みを解明

岡山大学は1月27日、ビタミンB12関与酵素の再活性化「シャペロン」である「ジオールデヒドラターゼ(DD)再活性化酵素(DD-R)」の「ヌクレオチドスイッチ」と「サブユニットスワッピング」に関与するアミノ酸残基を同定したと発表した。

成果は、岡山大の虎谷哲夫 名誉教授、同・大学院 自然科学研究科の森光一助教らの研究チームによるもの。研究の詳細な内容は、2013年12月3日付けで米生物化学系国際雑誌「Biochemistry」に掲載された。

虎谷名誉教授らがかつて発見したのが、ビタミンB12が補酵素として関与する酵素(以下、B12酵素)の触媒機構を詳細に研究する過程で、不活性化されたB12酵素を再活性化する3種類の「分子シャペロン」と呼ばれるタンパク質だ。「再活性化因子」または「再活性化酵素」と名付けられた。

シャペロンとは日本人からするとちょっと馴染みのない単語だが、「若い貴婦人が社交界にデビューするときの介添え役」というのが元々の意味で、それが転じて分子の世界で「タンパク質が正しく折り畳まれて立体構造を形成するのを助けるタンパク質」のことを分子シャペロン、または単にシャペロンとしたのである。