熱安定性の高いユニークなアミラーゼを発見固定化による酵素の安定性向上にも成功

明治大学大学院農学研究科環境バイオテクノロジー研究室の村上 雅（博士前期課程２年・発表当時）、小山内 崇准教授らの研究グループは、好熱性の微細紅藻類シアニディオシゾン（通称シゾン）（注1）が持つ糖質加水分解酵素の一つであるβ-アミラーゼ（注2）の生化学的な特徴を明らかにするとともに、酵素を固定化することで、酵素の安定性を向上させました。真核紅藻のβ-アミラーゼが、これまでの他の生物由来のβ-アミラーゼと比較してアミロース（注3）に対し、高い特異性を持つユニークな酵素であることを明らかにしました。

＜研究成果のポイント＞
・ 紅藻は光合成により合成した糖を顆粒状の紅藻デンプンとして細胞内に貯蔵し、利用しているが、この紅藻が持つデンプン分解反応の初期段階を触媒する主要な酵素であるβ-アミラーゼの詳細な特性は明らかになっていなかった。
・シゾンのβ-アミラーゼはその特徴と系統解析などから、植物型のβ-アミラーゼに類似した特徴を持つことが分かった。
・シゾンのβ-アミラーゼは他の生物のβ-アミラーゼと比較してアミロースへの高い特異性を持つユニークな酵素であることが分かった。
・酵素の固定化を行うことで、酵素の耐熱性、保存安定性を向上し、再利用を可能にした。